Факультет

Студентам

Посетителям

Вязкость клейковины

Юди показал, что величины истинной вязкости для клейковины из пшениц разных сортов оказываются равными при диспергировании клейковины в салицилате натрия и восстановлении тиогликолевой кислотой или бисульфитом, хотя после восстановления величина вязкости снижалась (см. данные таблицы). Эти величины не зависят также от изменения рН в широких пределах.

Восстановленная клейковина в разбавленной уксусной кислоте всегда обладала меньшей величиной истинной вязкости, которая также не зависела от сорта. Однако величины относительной вязкости в уксусной кислоте для невосстановленной клейковины (при концентрации последней ниже 1%) не обнаруживали линейной зависимости от разбавления и варьировали в зависимости от исходного сорта. Таким образом, в разбавленной уксусной кислоте вязкость растворов варьирует в зависимости от концентрации белка аналогично всем полиэлектролитам. Исходя из данных истинной вязкости разных образцов клейковины, можно предположить, что компоненты, определяющие вязкие свойства дисперсий, очень близки по своим размерам. Возможно, что компоненты различной величины присутствуют в клейковине из различных пшениц водном и том же соотношении. Тэйлор и Глуски показали, что величины истинной вязкости фракций клейковины выше в растворах с меньшей ионной силой, причем эффект был наибольшим в случае глютенина. На основании имеющихся данных такое поведение можно объяснить набуханием этих молекул в растворе благодаря исключению других возможных воздействий на дезагрегацию, вязко-электрические свойства и т. д. В связи с этим упомянутые авторы предполагают, что глютенин имеет не совсем удовлетворительную вторичную структуру, чтобы сохранить постоянную форму в кислой среде. Тэйлор и Зобель высказали предположение о том, что глютенин имеет физическую структуру, сходную со структурой глобулярных белков с некоторой спиральной конфигурацией, стабилизированной дисульфидными мостиками внутри полипептидной цепочки, и какую-то сравнительно гибкую структуру из пептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками. Наоборот, низкая относительно постоянная истинная вязкость препаратов глиадина позволяет предположить, что глиадины сродни глобулярным белкам.