Наибольшим препятствием для точного определения количества и природы компонентов клейковины является отсутствие растворителей и буферных растворов, в которых эти компоненты могут быть диспергированы до молекулярного состояния и не взаимодействуют друг с другом. Шверт, Путнам и Бриггс, а также Миллс показали, например, что глиадин скорее всего состоит из небольшого числа отдельных компонентов, однако невозможность получить симметричные границы в восходящем и нисходящем коленах электрофоретических кювет, а также невозможность преодолеть другие смещения границ ставят эти данные под сомнение.
С другой стороны, Колвин и Мак-Калла показали, что поглощение ионов салицилата белками клейковины настолько сильно, что перекрывает электрофоретические различия, которые обычно обнаруживают различные компоненты.
Удовлетворительного разрешения этих трудностей в конце концов добились Джонс, Тэйлор и Сенти, которые показали, что клейковина состоит по крайней мере из шести электрофоретически различных компонентов. Пять из них были обнаружены в препаратах глиадина, глютенин же, по-видимому, представлен всего одним компонентом. Эти данные подтверждаются прекрасной симметрией между восходящей и нисходящей границами в нескольких буферных системах, а также хроматографическим выделением тех же самых компонентов Войчиком, Димлером и Сенти. Было показано, что каждый компонент гомогенен при свободном электрофорезе и обладает подвижностью, равной его подвижности в исходной смеси.
Последующая работа в тех же лабораториях с электрофорезом на крахмальном геле вследствие большой разрешающей способности этого метода позволила выявить дополнительные компоненты и установить, что глиадин состоит из восьми компонентов. Глютенин вследствие больших размеров своей молекулы был неспособен мигрировать в гель. Однако при свободном электрофорезе он передвигался как один компонент. Высокий молекулярный вес глютенина является, по-видимому, результатом связывания низкомолекулярных белковых единиц многочисленными межмолекулярными дисульфидными связями. Расщепление электрофоретически гомогенного глютенина путем восстановления или окисления снижает его молекулярный вес от величин, колеблющихся в пределах нескольких миллионов, до гомогенных в ультрацентрифуге образцов с молекулярным весом ниже 100 000. Восстановленный глютенин при электрофорезе на крахмальном геле обнаруживает присутствие примерно 20 компонентов, около половины которых передвигается в крахмальном геле со скоростью, равной скорости восстановленных компонентов глиадина; ничтожные количества других присутствующих компонентов передвигаются быстрее, чем любой из глиадиновых компонентов; предполагают, что они возникают во время образования глютенина из водорастворимых белков, связанных дисульфидными связями. Восстановление глиадина не приводит к образованию новых электрофоретических компонентов, так же как восстановление гамма-глиадина не вызывает уменьшения молекулярного веса. Значительное снижение подвижности компонентов восстановленного глиадина при электрофорезе на крахмальном геле указывает на расщепление внутримолекулярных дисульфидных связей или развертывание петель до вытягивания в длину молекулы, состоящей из одной цепочки. Соотношение некоторых компонентов, видимых в окрашенных крахмальных гелях после электрофореза восстановленных глютенина и глиадина, существенно различается. Это позволяет предположить, что глютенины с различным соотношением составляющих их молекул могут обладать различными физическими свойствами, которые в какой-то мере определяют различия в способности исходной муки к превращениям. Предстоит проделать большую работу, чтобы установить степень, в которой глютенин может существовать в пшеничном зерне в виде предсуществующих интермолекулярно ассоциированных глиадинов и растворимых белков и в какой мере он может изменяться под влиянием обмена сульфгидрильных групп, окисления и т. д. при замешивании, брожении и других практически важных процессах.