Факультет

Студентам

Посетителям

Соединительная ткань (мясная)

Соединительная ткань состоит из аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон и форменных элементов — клеток. В межклеточном веществе имеются волоконца в виде хаотических переплетений, а иногда в виде пучков.

Из соединительной ткани состоят эндомизий, перимизий, эпимизий, фасции, сухожилия и апоневрозы, с помощью которых мышцы прикрепляются к костям, связки (плотные образования, соединяющие кости друг с другом в суставах), а также надкостница и надхрящница, составляющие поверхность костей и хрящей.

В соединительной ткани различают три вида волокон: коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые. Свойства соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волокон, от соотношения основного вещества. Различают следующие виды соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка, эндомизий, перимизий), плотную (сухожилия, шкура), эластическую (затылочно-шейная связка, брюшная фасция), слизистую (слизистые оболочки внутренних органов).

Содержание соединительной ткани в мясе зависит от вида животного, его упитанности, возраста, пола, хозяйственного использования и части туши.

В белковый состав соединительной ткани входят неполноценные белки склеропротеины: коллаген, эластин, ретикулин и в незначительном количестве (0,2—0,5%) полноценные белки — альбумины и глобулины. Белки соединительной ткани имеют удлиненную форму молекул, обусловленную параллельно расположенными полипептидными цепями. Аминокислотный состав мышц определяется в первую очередь содержанием в них соединительной ткани. В соединительной ткани, богатой коллагеном, много пролина, оксипролина и очень мало тирозина.

В соединительной ткани больше всего коллагеновых волокон, которые собраны в пучки различной толщины и образуют единую сложную сетчатую структуру — вязь. Коллаген составляет около 30% всех белков животного организма. Он содержится в костях, хрящах, сухожилиях, связках, фасциях. Коллаген является основой коллагеновых волокон (диаметр их 2—10 мкм), состоящих из пучков мельчайших фибрилл с высокой механической прочностью. Фибриллы же состоят из элементарных волоконец — протофибрилл, обладающих поперечной исчерченностью.

На основании рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют третичную структуру коллагена с молекулярной массой 360 000, длиной 280 и диаметром 1,4 нм. Такую молекулу называют тропоколлагеном. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном (конец с концом) и поперечном направлениях происходит образование четвертичной структуры коллагена — протофибрилл. Роль стабилизирующего вещества при построении фибрилл и их составных частей играют глюкоза и различные мукополисахариды.

Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется в основном благодаря исключительной механической стойкости волокон. Способность этих волокон противостоять определенной нагрузке зависит от системы ковалентных поперечных связей между отдельными тропоколлагеновыми молекулами, образующими волокно.

Консистенция мяса в известной мере зависит от свойств внутримышечных коллагеновых волокон, в частности от содержания лабильных ковалентных поперечных связей между компонентами коллагеновых молекул. Установлено, что доля лабильных поперечных связей с возрастом животных сокращается. Соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, снижает его пищевую ценность и увеличивает жесткость. Сопротивление резанию различных мышц тем выше, чем больше в них соединительной ткани. Мышечная ткань, содержащая большое количество соединительной ткани, имеет более низкую усвояемость, что может усугубляться неправильным способом приготовления мясных блюд.

Ученые изучают зависимость нежности мяса от содержания в нем коллагена. В последнее время утверждается точка зрения, что не весь коллаген, а лишь та его часть, которая нерастворима в воде (или растворима в солевых растворах), влияет на нежность мяса.

Коллаген обладает высокой набухаемостью; при этом его масса увеличивается в 1,5—2 раза. Связывание воды коллагеном достигается гидратацией функциональных групп, пептидных связей белка за счет образования водородных связей: ОН-группа связывает 2—3 молекулы воды; СООН — 3—4; СО — 2; NH2 — 1; NH — 2. Способность коллагена к набуханию имеет важное значение для формирования качества при производстве ряда мясопродуктов.

От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина, цистеина; в небольшом количестве в нем находятся тирозин и метионин и в большом количестве — пролин, оксипролин, гликокол. Содержание оксипролина является достоверным показателем качества мясного сырья, так как лишь по общему содержанию белковых веществ невозможно судить о количестве полноценных белков.

Нативный коллаген не растворяется в воде и в очень слабой степени подвергается воздействие разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком. Перевариваемость нативного коллагена увеличивается в измельченном состоянии и при снижении pH среды. Нагрев усиливает его переваривание. Пищевое использование коллагена несколько повышается, когда он находится в составе мяса в смеси с высокоценными мышечными белками. Сваренный и перешедший в глютин коллаген легко переваривается трипсином и, следовательно, усваивается организмом.

При нагреве коллагена с водой происходит гомогенизация его структуры. В результате нарушения водородных связей у молекулы коллагена и потери пространственной ориентации полипептидных цепей, разрушения четвертичной и третичной структуры увеличивается доступность пептидных связей белка для ферментативного воздействия. При разрыве большинства поперечных связей коллаген переходит в водорастворимое вещество — глютин. Длительное нагревание плотина при высокой температуре ведет к дальнейшему гидролитическому распаду молекулы белка и образованию более мелких продуктов распада — желатоз. Раствор желатоз обладает плохой желатинирующей способностью. Поэтому для получения хорошего студня процесс варки коллагенсодержащего сырья не следует вести при высокой температуре и очень длительное время.

Эластиновые волокна имеют желтоватый цвет. Их длина в отличие от коллагеновых может увеличиваться вдвое. Много эластиновых волокон и в связках, для которых характерны длительные напряжения и возвращение по окончании растяжения в первоначальное состояние. В чистом виде эластическая ткань встречается лишь в затылочно-шейной (выйной) связке. Эластиновые волокна содержатся в стенках кровеносных сосудов, в желтой фасции брюшных мышц.

В противоположность коллагену эластин обладает аморфной структурой, является высокоэластичным и поэтому содержится в тканях, в которых возникает необходимость эластичного растяжения и полного упругого восстановления. Эластическая ткань образуется из скопления эластиновых волокон, механические свойства ее зависят в основном от эластина.

По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном; в нем содержатся оксипролин, валин, гликокол, пролин и др. В эластине имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, — десмозин и изодесмозин. Они образуют поперечные связи между полипептидными цепями эластина.

Эластин является неполноценным белком. В нем отсутствуют триптофан, метионин, а лизин содержится в небольшом количестве. Эластин гидролизуется фицином, папаином, бромеллином. Он устойчив к действию кислот, щелочей и ферментов, расщепляющих белок, не растворяется в воде, растворах разведенных кислот и щелочей; даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое действие. Это объясняется низким электрическим зарядом и прочными поперечными связями молекул эластина,

При варке эластин не образует глютина. Подвергнутый нагреванию (кулинарной обработке), а также измельченный в порошок эластин не поддается действию трипсина и пепсина, т. е. практически не усваивается организмом и не имеет пищевой ценности. Однако в последнее время удалось выделить из поджелудочной железы фермент эластазу (панкреапептидазу), которая за 42 ч. при температуре 37° С полностью растворяет эластин.

Поэтому качество мяса зависит не только от количества содержащейся в нем соединительной ткани, но и от соотношения в ней эластиновых и коллагеновых волокон, строения и толщины последних.

Ретикулиновые волокна — самые малочисленные в организме животного. Они находятся в структуре соединительной и ретикулярной ткани и содержат ретикулин. Ретикулярная ткань, в которой ретикулиновые волокна образуют сетку, находится в легких, лимфатических узлах, селезенке, костном мозге. Ретикулин состоит из тонких фибрилл. Он практически не усваивается организмом.

Муцины и мукоиды — сложные белки (глюкопротеиды) имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. Они входят в состав основного (межклеточного) вещества и образуют комплексы, назначение которых — удерживать фибриллярные и клеточные элементы в определенном структурном взаиморасположении. В соединительной ткани содержатся мукополисахариды, являющиеся цементирующим компонентом межклеточного вещества; они участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей белков соединительной ткани и находятся в свободном виде.

Источник: Ю.Ф. Заяс. Качество мяса и мясопродуктов. Легкая и пищевая промышленность. Москва. 1981

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.



Сообщить об опечатке

Текст, который будет отправлен нашим редакторам: