Факультет

Студентам

Посетителям

Свойства пшеничных альфа — и бета-амилаз. Влияние температуры

Действие температуры на ферментативную активность выражается обычно коэффициентом Qi0, то есть через соотношение активностей при температурах, различающихся на 10°. Для многих ферментативных реакций эта величина Qw приблизительно равна 2, так что условно можно считать, что активность фермента удваивается при каждом повышении температуры на 10°.

Это почти полностью справедливо для амилаз пшеницы, для которых получены следующие цифры: Qi0 для бета-амилазы равно 1,83—1,89 (25—35°) и 1,48—1,51 (35—45°); Qi0 для альфа-амилазы — 1,87—1,93 (25—35°) и 1,50—1,56 (35—45°).

Понятие температурного оптимума для действия амилаз весьма неопределенно. Температурный оптимум для активности фермента зависит от времени реакции, рН, концентрации субстрата и присутствия ингибиторов или активаторов. Поэтому оптимальные значения рН разных ферментативных препаратов можно сравнивать только при условии равенства всех этих факторов. Учитывая эти условия, можно сказать в общем, что альфа-амилазы имеют более высокий температурный оптимум, чем бета-амилазы.

Тепловая инактивация пшеничных амилаз заслуживает особого внимания в связи с тем, что пшеничный крахмал, благодаря клейстеризации во время выпечки хлеба в печи, становится чувствительным к действию этих ферментов. Эта клейстеризация происходит в таких температурных условиях, при которых тепловая инактивация этих ферментов становится уже ощутимой. К сожалению, понятие «момент тепловой инактивации» не поддается точной характеристике. Для большинства ферментов показана линейная зависимость между температурой и логарифмом времени, необходимого для полной инактивации при данной температуре. Для пшеничных амилаз такая зависимость не определена, и поэтому в настоящее время необходимо использовать прагматический подход к этой проблеме.

Это было осуществлено Уолденом, который исследовал влияние температуры на инактивацию альфа — и бета-амилаз в условиях, весьма близких к условиям, преобладающим в хлебе во время выпечки. Болтушки, состоящие из крахмала, воды и амилазы, подвергали нагреванию от 30 до 97° в течение 10 минут; таким образом, за 1 минуту температура изменялась на 7°. Примерно такая же скорость изменения температуры имела место в хлебном мякише во время выпечки. Установлено, что товарная мука содержит 0,3 единицы альфа-амилазы и 22 единицы бета-амилазы на 1 грамм крахмала. На рисунке 61 представлен график, показывающий скорость тепловой инактивации амилаз, взятых в тех же концентрациях, в каких они содержатся в муке, в условиях, воспроизводящих условия выпечки. Как видно из графиков, инактивация бета-амилазы начинается при 45°, а альфа-амилазы при 55°.

Критерии инактивации предложены многими авторами, но поскольку скорость возрастания температуры и время выдерживания при данной температуре не были одинаковыми, полученные результаты оказались несравнимыми. Однако в пределах определенного сочетания условий различные ферменты можно сравнивать друг с другом в отношении температур тепловой денатурации. Так, например, были определены температуры, при которых инактивировалось 50% фермента. Они оказались равными: для грибной альфа-амилазы — 71°, для альфа-амилазы из солода — 73°, для бактериальной — 78°. Недавно Флеминг с сотр. показали, что амилазы злаков устойчивы в условиях их испытания при 70°. При 75° альфа-амилазы сорго и ячменя оказались несколько устойчивее, чем альфа-амилазы пшеницы и кукурузы, а альфа-амилаза овса — менее стабильной.

Различия в термоустойчивости ферментов из разных источников имеют значение в хлебопечении, так как избыточный гидролиз крахмала после его клейстеризации в печи приводит к липкости мякиша. Грибные амилазы не вызывают липкости мякиша даже при высоких концентрациях альфа-амилазы. Избыточные концентрации альфа-амилазы солода обычно вызывают некоторую липкость. Бактериальные альфа-амилазы даже в небольших концентрациях приводят к значительной декстринизации крахмала и появлению сильной липкости мякиша.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.



Сообщить об опечатке

Текст, который будет отправлен нашим редакторам: