Факультет

Студентам

Посетителям

Основные пути включения аминокислот среды в обмен веществ микроорганизмов

Аминокислоты относительно редко вводятся в среду в чистом виде.

Чаще всего они входят в состав белков или пептонов, из которых освобождаются под воздействием протеаз продуцентов. Большинство аминокислот представляет собой не только источник азота. Некоторые аминокислоты имеют специфическое влияние на микробные клетки. Например, наличие в среде L-валина ускоряет прорастание конидий Act. streptomycini. Многие микроорганизмы могут использовать также углеродную часть скелета некоторых аминокислот. Выше отмечалось, что аминокислотный состав клетки не является копией, хотя бы приближенной, аминокислотного состава среды. Аминокислоты среды и внутриклеточные свободные аминокислоты, как правило, подвергаются различным трансформациям. Имеется сравнительно мало примеров тому, чтобы аминокислоты среды без соответствующей трансформации непосредственно включились бы в клеточные структуры.

Одним из наиболее распространенных механизмов включения аминокислот среды в обмен веществ является реакция дезаминирования. Свидетельством реакции дезаминирования является накопление аммонийного азота в питательных средах в ходе культивирования микроорганизмов. При реакции дезаминирования в аэробных условиях происходит отщепление аммиака от аминокислоты. Другим продуктом реакции является кетокислота.

Оптимум активности для большинства дезаминаз расположен в пределах pH 6,5—7,5. Интенсивность дезаминазной реакции в значительной степени зависит от штамма продуцента и условий культивирования. Например, Act. griseus, Act. venezuelae, Act. lavendulae интенсивно дезаминируют глютаминовую кислоту, аргинин, гистидин, α-аланин. Полное отсутствие реакции дезаминирования или очень незначительная ее интенсивность отмечается относительно фенилаланина, триптофана, тирозина. Gottlieb (1956) находит, что между величиной дезаминазной активности культуры актиномицетов и количеством образовавшейся биомассы имеется определенная взаимосвязь: чем выше величина дезаминазной активности, тем выше количество биомассы. Дезаминазная активность культур продуцентов проявляется, очевидно, в течение всего периода культивирования. В начальном периоде ферментации происходит образование аммиака за счет аминокислот, входящих в состав питательной среды. В конце процесса дезаминазы завершают автолиз, разрушая образовавшиеся из белков аминокислоты.

При сдвиге pH среды в кислую зону отмечается реакция декарбоксилирования аминокислот с образованием аминов.

У актиномицетов и бактерий часто наблюдается реакция декарбоксилирования глютаминовой кислоты. При этом образуются α- или γ-аминомасляная кислота, в зависимости от того, какая карбоксильная группа подвергается декарбоксилированию. При декарбоксилировании некоторые аминокислоты могут образовывать высокотоксичные продукты: из лизина — кадаверин, из орнитина — путресцин. Амином, образующимся в результате реакции декарбоксилирования гистидина, является гистамин, оказывающий сильное влияние на кровяное давление. Некоторые гистаминоподобные вещества обнаруживаются в культуральной жидкости при биосинтезе стрептомицина. В случае, если по своим физико-химическим свойствам гистаминоподобные вещества или амины близки к антибиотику, параллельно с которым они образуются, весьма трудной задачей является их очистка.

Трансформация циклических аминокислот происходит не только путем дезаминирования и декарбоксилирования. Гистидин, например, разрушается до глютаминовой кислоты через уроканиевую кислоту. Триптофан — через антраниловую кислоту и т. д. Необходимо также иметь в виду, что, помимо перечисленных выше путей использования азотистых источников питания микроорганизмами, существует непосредственный перенос аминокислот среды в клетку. Механизм подобного переноса у микроорганизмов еще изучен недостаточно хорошо, тем не менее есть достаточно оснований предполагать, что осуществляется он только лишь после активирования аминокислот за счет образования соответствующих аденилатов.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.



Сообщить об опечатке

Текст, который будет отправлен нашим редакторам: