Колбасные изделия, кроме сырокопченых, большинство изделий из свинины непосредственно после посола или после копчения варят. При этом сырой продукт доводится до состояния, при котором его можно употреблять в пищу без нагрева, и повышается стойкость продукта при хранении. При варке в продукте происходят: тепловая денатурация белковых веществ, сваривание и гидротермический распад коллагена, плавление твердых триглицеридов жировой ткани, изменения экстрактивных веществ и витаминов, отмирание вегетативных форм микроорганизмов. В результате происходящих при тепловой обработке физико-химических изменений составных частей мясопродуктов — белков, жиров, витаминов, экстрактивных веществ они приобретают соответствующий вкус, запах, цвет и консистенцию.
Денатурация белковых веществ
Основное внимание при тепловой обработке обращают на денатурационные изменения белковых веществ. Современный уровень знаний структуры белковой молекулы позволяет представить денатурацию как любую модификацию вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, если она не сопровождается разрывом ковалентных связей.
В процессе тепловой денатурации белков изменяется природная пространственная конфигурация белковых молекул, уменьшается их гидратация и растворимость. Происходит резкое снижение или полная потеря ферментативной и гормональной активности белков. Белковым веществам в нативном состоянии свойственна уникальная, строго определенная структура. В денатурированном виде эти вещества могут иметь различные неспецифические структуры в зависимости от типа и степени денатурации. Происходит дезорганизация нативной структуры белковой молекулы, которая приобретает более рыхлую открытую конфигурацию. Степень денатурации зависит от того, какая затронута структура: вторичная, третичная или четвертичная.
При денатурации глобулярных белков разрушаются α-спиральные участки макромолекулы, в результате чего молекула белка теряет α-спиральное строение и приобретает β-складчатую структуру. При этом образуется рыхлый хаотический клубок, пропитанный водой. Таким образом, в основе денатурации лежат изменения структурного характера белковой молекулы, т. е. конформационные изменения, которые приводят к изменению сродства молекулярной поверхности к окружающей среде. Следствием этого является изменение растворимости и гидратации белков.
Возникновение новых связей между пептидными цепями в белковой молекуле приводит к уменьшению числа гидрофильных центров путем блокирования полярных группировок в результате их взаимодействия друг с другом. В результате изменений пространственной природной конфигурации обнаруживаются гидрофобные группы белковых молекул. Процесс денатурации белков может рассматриваться как один из факторов, способствующих вторичному структурообразованию. Нарушенные во время денатурации связи хаотично восстанавливаются по новым местам в процессе коагуляции, способствуя образованию белкового структурированного каркаса. В результате денатурации вязкость растворов белка повышается, что обусловлено агрегацией денатурированных молекул, изменением формы или степени гидратации белковых молекул, а также развертыванием полипептидных цепей.
При тепловой денатурации происходит разрыв не всех водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в белковой молекуле. В связи с этим степень денатурации может быть различной — от незначительных структурных изменений до существенного нарушения взаимного расположения пептидных цепей. При незначительных изменениях белковой молекулы возможно частичное восстановление ее исходных свойств.
Характер изменений белков зависит от температуры и условий нагрева. При разработке режимов тепловой обработки мясопродуктов необходимо учитывать, что температура и продолжительность обработки должны быть минимально необходимыми соответственно особенностям состава и свойств продукта. Это обусловлено зависимостью переваримости продуктов от глубины развития коагуляционных процессов. Чрезмерно продолжительный нагрев мяса может снизить его пищевую ценность.
Влияние тепла на миофибриллярные белки (миозин, актин) обнаруживается уже при температуре 40° С. В первую очередь денатурации подвергается миозин; при нагреве при 40° С в течение 3 ч его ферментативная активность снижается на 50%. При 50° С денатурация становится значительной, а при 70° С денатурация миофибриллярных белков в основном заканчивается. При нагреве до 50° С большая часть белков саркоплазмы денатурирует, однако некоторые белки саркоплазмы, такие как глобулин, денатурируются не полностью даже при 70° С. При 70° С начинается денатурация Mb и Hb, при этом ослабевает связь между гемом и глобином и изменяется окраска мяса. Наряду с этим даже при 100° С некоторые белки мяса не теряют растворимости. В мясе, подвергнутом посолу, возрастает устойчивость белков к тепловой денатурации.
Жесткость вареных мясопродуктов зависит от влажностного состояния денатурированных белков, которое в свою очередь зависит от степени коагуляции белков, глубины предварительного автолиза мяса и pH среды, в которой происходит тепловая обработка. Жесткость продукта возрастает с увеличением степени обезвоживания. При тепловой обработке мышечные волокна уплотняются, уменьшается их диаметр, разрушаются ядра. При более продолжительном нагреве и повышении температуры снижается содержание воды в мясе, что увеличивает его жесткость. При этом значительно увеличивается усилие резания, например при варке свинины при 100° С в течение 1 ч оно повышается в 2,5 раза.
При тепловой обработке парного мяса потери влаги минимальны и максимальны для мяса в состоянии окоченения, такое мясо отличается высокой жесткостью. Нежность и сочность мяса после тепловой обработки зависят от степени его созревания. Это необходимо учитывать при выработке мясопродуктов. Изменение водосвязывающей способности мяса при тепловой обработке зависит от величины pH. С повышением температуры нагревания водосвязывающая способность гомогенизированного свиного мяса уменьшается в различной степени в зависимости от pH сырого мяса. При тепловой обработке происходит заметное повышение pH ткани, что влияет на водосвязывающую способность мяса и обусловлено сокращением кислых групп без одновременного уменьшения основных групп. Р. Хамм показал, что происходит сокращение связывающих пигмент кислых групп до 50—55% от первоначального количества и наиболее заметные сокращения наблюдаются при температуре в интервале 70—120° С.
Одним из характерных признаков денатурации белковых веществ является увеличение числа SH-групп, которые в нативном белке входят в конфигурацию молекулы в более сложных сочетаниях либо не обнаруживаются или же выявляются не полностью.
Повышение водосвязывающей способности вареных мясопродуктов достигается добавлением к мясу фосфатов или органических кислот — уксусной или молочной. При добавлении кислот происходит сдвиг pH от изоэлектрической точки. При повышении сочности мяса его жесткость снижается.
При термической обработке фаршевых изделий ввиду разрушения клеточной структуры мяса характер коагуляционных процессов отличается от происходящих в неразрушенной мышечной ткани. Белковые частицы связаны друг с другом молекулярными силами сцепления, в результате чего образуется сплошная сетка с прочно удерживаемыми частицами воды. Образованный вокруг дисперсных частиц сольватный слой препятствует агрегации белковых молекул. Увеличение степени измельчения мяса способствует увеличению водосвязывающей способности фарша. Это обусловлено возможным разрывом нативных связей, соединяющих нити фибрилл, и образованием коллоидной системы, которая связывает значительное количество воды.
Изменения свойств коллагена
В формировании качества мяса и мясопродуктов важное значение имеет изменение структуры коллагена при нагреве. При нагреве во влажном состоянии до 58—62° С происходит сваривание коллагена. Коллагеновые волокна деформируются, укорачиваясь и утолщаясь. Их структура разрыхляется, а прочность тканей, в которые входят эти волокна, ослабляется. При денатурации коллагена тройные плотно свитые спирали нативного коллагена перестраиваются в одноцепные, беспорядочно свернутые молекулы. Дезагрегация этих спиралей происходит в результате разрыва водородных связей и солевых мостиков в три стадии: разрыв связей внутри длинных полипептидных цепей, разрыв боковых связей между цепями и разрыв водородных связей между пептидными цепями и молекулами воды. Полный гидролиз коллагена происходит при нагреве при 126° С в течение 3 ч.
Увеличение водосвязывающей способности и выходов достигается при глубоком гидролизе коллагена, продукты которого могут значительно повысить сочность изделий. Однако достаточно глубокий гидролиз коллагена достигается при жестких режимах обработки, приводящих к снижению качества продукта. Сваривание и гидротермическая дезагрегация коллагена сопровождаются снижением прочностных характеристик нагреваемых продуктов. При достаточно длительном нагреве сваренного коллагена происходит его дезагрегация с превращением в глютин. Переход коллагена в глютин способствует повышению усвояемости мясопродуктов и снижает прочность соединительной ткани. Коллаген становится доступным действию пепсина и трипсина. При этом снижаются потери воды и содержащихся в ней экстрактивных веществ. Продолжительный нагрев при высокой температуре приводит к нежелательному разрушению структуры мяса, вплоть до разволокнения, вследствие дезагрегации соединительнотканных прослоек между волокнами и пучками волокон.
Жесткость мяса с небольшим содержанием соединительной ткани возрастает с увеличением продолжительности термической обработки. При высоком содержании соединительной ткани или при наличии легко разваривающейся соединительной ткани уменьшается жесткость при более продолжительной варке. Следовательно, кулинарная готовность мясопродуктов с небольшим содержанием соединительной ткани определяется денатурационными изменениями белков саркоплазмы и миофибрилл. Кулинарная готовность мяса с высоким содержанием соединительной ткани определяется глубиной распада коллагена. По данным ВНИИМПа, в свином окороке после обычной варки распаду подвергается 35—40% коллагена; скорость распада коллагена при нагреве возрастает с увеличением степени измельчения соединительной ткани. По данным Института питания АМН СССР, состояние кулинарной готовности говяжьего мяса достигается, когда распаду подвергается 20—45% коллагена соединительной ткани. Процесс разваривания коллагена мяса птиц и свиней происходит значительно быстрее, чем коллагена говядины и баранины; мяса молодых животных — быстрее, чем мяса старых животных. Особенно медленно разваривается соединительная ткань субпродуктов.
Замедление гидролиза коллагена с возрастом животных обусловлено изменением пространственного расположения полипептидных цепей и образованием новых эфирных связей и прочных покрытий из мукополисахаридов и глюкопротеинов коллагеновой фибриллы, делающих ее нерастворимой.
Формирование вкуса, аромата и окраски мясопродуктов при термической обработке
При тепловой обработке глубоким изменениям подвергаются экстрактивные вещества мышечной ткани, что играет решающую роль в образовании специфических аромата и вкуса вареных продуктов. Часть экстрактивных веществ, а также соли и нитрита при варке изделий переходит в бульон и теряется.
Из аминокислот при окислительном дезаминировании образуются алифатические альдегиды, например из лейцина образуется изовалерьяновый альдегид. Из метионина образуется метиональ, обладающий мясным ароматом.
При выплавлении из жира высвобождаются некоторые летучие соединения, что сообщает дополнительный аромат мясу и бульону. Условия тепловой обработки наряду с качеством исходного сырья играют важную роль в образовании аромата и вкуса мяса. Выбор оптимальных условий тепловой обработки (температуры, метода, греющей среды) обеспечивает получение готового продукта с максимальным содержанием летучих веществ, участвующих в образовании аромата. Образцы мяса, подвергнутые более мягким режимам тепловой обработки, обладали более выраженным ароматом, содержали большее количество карбонильных соединений и летучих жирных кислот. При чрезмерно продолжительной варке разрушаются соединительнотканные оболочки, связывающие мышечные пучки, увеличиваются потери экстрактивных веществ, мясо становится волокнистым, теряет вкусовые свойства.
При термической обработке мяса важное значение имеют изменения миоглобина, определяющие окраску мяса. При 60° С красная окраска сохраняется внутри куска мяса, при 60—70° С мясо окрашивается в розовый цвет, а при 70—80° С и выше становится серо-коричневым, что соответствует полной денатурации миоглобина.
Во время нагрева изделий, при посоле которых использованы нитриты, происходит ускоренное образование MbNO, что улучшает окраску. Чем выше темп нагрева в интервале 35—50° С и быстрее денатурация белков, в частности Mb, тем менее выражено положительное влияние тепловой обработки на стабильность окраски. Однако значительное снижение скорости нагрева также отрицательно влияет на качество продукта. При обжарке и варке происходит фиксация окраски в результате превращения MbNO в NO-миохром (нитрозогемохромоген). При тепловой обработке увеличивается также стойкость окраски изделий, что обусловлено различием в стойкости гемовых и геминовых соединений, тепловой инактивацией тканевых и микробных ферментов. Важное значение для сохранения окраски имеет инактивация микроорганизмов, в частности протеолитических.
Изменения состава и пищевой ценности продукта
При тепловой обработке продукта вместе с выделяющейся водой могут быть удалены ценные в пищевом отношении вещества — водорастворимые белки, жиры, витамины, макро- и микроэлементы, экстрактивные вещества. При нагревании продуктов происходит распад белков и других высокомолекулярных и низкомолекулярных азотистых веществ, в том числе аминокислот — цистина до 44%, пролина до 33%, лизина до 2%. Это снижает пищевую ценность и выход готового продукта. Потери при варке зависят от режима и способа варки, pH среды, содержания соли, наличия оболочки на поверхности изделий, введения фосфатов. Потери увеличиваются при снижении pH, повышении температуры и длительности варки.
При варке изделий в воде наибольшие изменения наблюдаются в первые 30 мин — это потери белков, экстрактивных веществ, минеральных веществ. При варке окороков в течение 4—6 ч потери достигают 18—20%, а кусков свинины массой 0,4—0,5 кг — 30—35 %. Таким образом, потери находятся в обратной зависимости от размеров изделий. Потери при варке колбас незначительны по сравнению с потерями при варке мяса, что обусловлено низкой влагопроницаемостью оболочки.
При варке изделий из свинины их помещают в воду температурой 95° С и выдерживают 30 мин; это приводит к коагуляции белков в поверхностном слое и снижению чрезмерных потерь белков, влаги и экстрактивных веществ. При нагреве мяса после укладки в холодную воду потери белков и экстрактивных веществ поверхностного слоя значительно выше. Белковые вещества, растворенные в воде, при варке коагулируют и образуют пену на поверхности. При варке паром или паровоздушной смесью снижаются потери составных частей продукта по сравнению с варкой в воде, так как практически отсутствуют потери в греющую среду, обусловленные диффузией, получают менее жесткий и более сочный продукт с хорошим ароматом и вкусом.
При варке изделий из свинины выплавляется и переходит в воду некоторая часть жира. Жир сначала плавится, а затем коалесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли. Значительная часть жира эмульгируется, что вызывает помутнение бульона. Происходит увеличение кислотного, перекисного и ацетильного числа жира. Рост кислотного числа свидетельствует о гидролитическом распаде жира, а ацетильного — о присоединении гидроксильных групп к жирнокислотным радикалам. Уменьшение йодного числа свидетельствует о насыщении непредельных связей радикалов жирных кислот. Все это приводит к некоторому снижению пищевой ценности жира.
Имеющиеся данные по изменению атакуемости белков мяса после тепловой обработки противоречивы. Однако большинство авторов приходит к выводу, что значительного влияния нагрев при температурах ниже 100° С на изменение биологической ценности не оказывает. Качество продукта при тепловой обработке при температуре до 100° С повышается — улучшаются вкус, аромат, переваримость, усвоение; при температуре выше 100° С происходит некоторая потеря биологической ценности мяса. В целом мясо после тепловой обработки становится более доступным действию протеолитических ферментов.
При тепловой денатурации белков нарушается структура белковых молекул. При этом их внутренние пептидные связи становятся более доступными действию пищеварительных ферментов, а поэтому умеренно денатурированные белки лучше перевариваются в желудочно-кишечном тракте.
Главной причиной снижения усвояемости белков является чрезмерная тепловая обработка при изготовлении продукта с применением жестких температурных режимов. Умеренная тепловая обработка улучшает перевариваемость вследствие денатурации нативных белков. Из аминокислот наиболее подвержен различным воздействиям лизин, что объясняется повышенной реактивностью его свободных NH2-групп. С лизином могут реагировать карбонильные группы восстанавливающих сахаров (реакция Майяра) и др. вещества (окисленные жиры). Быстро разрушаются серосодержащие аминокислоты — цистин и цистеин. Степень термического повреждения аминокислот снижается в среде с высоким содержанием воды.
Наряду с этим при термической обработке в результате взаимодействия аминокислот с жирными кислотами возможно образование соединений, трудно поддающихся расщеплению протеолитическими ферментами. Снижение биологической ценности мяса возможно вследствие реакции между углеводами и аминокислотами, взаимодействия аминокислот, расщепления чувствительных к теплу аминокислот и их окислительного разложения.
Тепловая обработка изделий из свинины сопровождается потерями минеральных солей и водорастворимых витаминов. Варка мясопродуктов даже при умеренных температурах приводит к некоторому уменьшению содержания в них витаминов как за счет их разрушения, так и за счет потерь во внешнюю среду. Наиболее характерные для мяса витамины B1, В6, фолиевая кислота теряются на 30—70%, витамины В2, РР, пантотеновая кислота устойчивы к действию температуры 75—100° С и теряются на 1—30%. Потери витаминов при варке колбас зависят от их свойств, условий и режимов варки.
Потери витаминов при варке колбас
Для получения вареных изделий из свинины высокого качества тепловая обработка должна быть умеренной, однако должна обеспечивать отмирание или резкое сокращение количества вегетативной микрофлоры. При термической обработке погибает подавляющее большинство микроорганизмов. При нагреве до 70° С в течение 5—10 мин погибают вегетативные формы микроорганизмов. Однако имеются термофильные микроорганизмы, способные размножаться при 80° С. К воздействию высоких температур устойчивы споровые формы микробов. В ряде случаев в колбасах после варки сохраняются наиболее стойкие кокковые формы и спороносные палочки Bac. subtilis mesentericus. Высокую устойчивость при хранении имеют продукты, которые нагревают до более высокой температуры в центре, но при этом сильно увеличиваются потери массы при варке. Остаточная микрофлора после окончания тепловой обработки в значительной степени зависит от начальной микробиальной загрязненности сырья, используемого для изготовления продукта. Микробиальная обсемененность составляет 1000—10 000 микроорганизмов в 1 г.
При варке для получения более высокого выхода продукта с нежной и сочной консистенцией температура воды должна поддерживаться на уровне 75—80° С. Варка заканчивается при температуре 68—70° С в толще окорока. Ориентировочная продолжительность варки 50—55 мин на 1 кг окорока или 48—52 мин на 1 кг рулета.
При варке окороков для предотвращения перевара ножки спустя 30—40 мин при температуре 95° С палки с окороками поднимают на специальные рамы, укрепленные на бортах котла. В этом случае ножка находится над уровнем воды. На ряде предприятий производят ветчину в форме, при этом окороку придают правильную форму, что обеспечивает равномерный прогрев продукта. В этом случае потери во внешнюю среду незначительны. Образующийся в формах концентрированный бульон желатинизируется при охлаждении и вполне пригоден в пищу.
Для улучшения качества готового продукта предложен трехступенчатый метод тепловой обработки. На 1-й стадии производят нагрев при 100° С в течение времени, достаточного для образования поверхностного денатурированного слоя с низкой влагопроникающей способностью. На 2-й стадии при 60° С достигается медленная коагуляция миофибриллярных белков, слабая усадка и высокая сочность продукта. На 3-й стадии при 80° С происходит коагуляция саркоплазматических белков и белков стромы. При ступенчатой обработке достигается лучшее перераспределение и связывание влаги по всему объему продукта.
Продукты (окорока, рулеты) после варки охлаждают при температуре воздуха 1—3° С в подвешенном состоянии или разложенными на полках шкуркой вниз. Охлажденные продукты должны иметь температуру около 8° С.
Термическая обработка мясопродуктов СВЧ-энергией
В последние годы наблюдается значительное расширение диапазона исследований в области совершенствования методов и разработки научно обоснованных режимов тепловой обработки мяса и мясопродуктов. Необходимость интенсификации и совершенствования процессов тепловой обработки обусловлена, в частности, тем, что при ней формируются характерные показатели качества готового продукта и что она является «узким местом» при производстве ряда мясопродуктов.
Применяемые в настоящее время в мясной промышленности технологические процессы тепловой обработки в ряде случаев достигли естественного предела скорости и по своей природе не могут быть интенсифицированы. Значительная их продолжительность отрицательно сказывается на качестве продуктов. За последние десятилетия разработаны высокопроизводительные процессы и аппаратура, основанные на использовании физических методов обработки, в частности микроволновой энергии. Их применение возможно на основе глубокого изучения сущности физико-химических и биохимических превращений, которые могут происходить в продуктах, установления полной безвредности и сохранения биологической ценности продуктов.
Имеющиеся данные об изменениях, происходящих в белках, жирах, ферментах и других сложных молекулярных структурах, указывают на отсутствие снижения качества продуктов при тепловой обработке СВЧ-энергией. Многочисленные исследования показывают на высокое качество продуктов, подвергнутых СВЧ-тепловой обработке. Потери белков при термической обработке фарша СВЧ-энергией составляют 1—5%, при традиционной 2—8%.
Исследованием аминокислотного состава и переваримости установлено, что мясо после микроволновой обработки обладает более высокой пищевой ценностью, чем при традиционном нагреве, в частности количество продуктов гидролиза белков пепсином и трипсином на 10—20% выше. Предполагается, что повышенная переваримость продуктов после СВЧ-нагрева обусловлена характером постденатурационных изменений белка и образованием комплексов менее резистентных к действию протеолитических ферментов. Установлено, что менее продолжительная тепловая обработка при применении СВЧ-метода влияет на степень постденатурационных изменений белков мышечной ткани. При длительном нагреве наблюдается более резкое снижение количества свободных SH-групп, обусловленное более глубокими денатурационными изменениями белков.
Тепловая обработка СВЧ-энергией сопровождается меньшими потерями витаминов, в говядине после СВЧ-нагрева сохраняется 77% витамина B1 от первоначального количества, в то время как при обычном нагреве — 55%.
При термической обработке мясопродуктов в СВЧ-поле денатурационные изменения белковых веществ обусловлены нагревом и взаимодействием между заряженными группами белка и СВЧ-полем. Денатурационные изменения белков в СВЧ-поле начинаются при более низкой температуре (30°С), чем при тепловой обработке мяса обычным методом (40°С). Имеется гипотеза о наличии нетеплового «специфического» эффекта электромагнитного СВЧ-поля. Она заключается в том, что под действием таких полей все поляризованные белковые цепи макромолекул ориентируются в направлении электрических силовых линий, что может привести к разрыву водородных и других вторичных внутри- и межмолекулярных связей и к изменению зоны гидратации. Другие исследователи считают, что при воздействии СВЧ-поля на коллоидную систему (в том числе на мясо) полярные молекулы белка ориентируются медленнее по сравнению с частотой поля, реагируют на изменение поля с заметным отставанием и это может привести к денатурации или коагуляции молекул.
Наряду с вышеизложенным в связи со значительной скоростью СВЧ-нагрева по основным показателям может быть достигнута готовность продукта при отсутствии необходимых изменений коллагена, что отрицательно влияет на качественные показатели продукта. В связи с этим при отработке параметров тепловой обработки фаршевых изделий микроволновой энергией одним из важных условий, обеспечивающих требуемое качество готового продукта, является достаточно высокая степень дезагрегации коллагена.
Запекание. Это тепловая обработка мясопродуктов горячим воздухом или горячими дымовыми газами при температуре 150—220° С. В последнем случае запекание совмещается с копчением и изделия называются копчено-запеченными. При запекании поверхностные слои изделий подсушиваются, уплотняются и происходит прогрев всего изделия до требуемой температуры (68—70°С). Такая обработка позволяет получить нежный, сочный продукт со своеобразной корочкой. Для уменьшения усушки продукты запекают в ротационных или люлечных печах, а также в коптильных камерах.
Сушка
Копченые продукты, предназначенные для длительного хранения или транспортировки, сушат в сушилке при температуре 10—15° С и относительной влажности 75%. Продолжительность сушки от 2 до 10 сут. Процессы, происходящие при сушке изделий из свинины, изучены недостаточно. В процессе сушки уменьшается неравномерность распределения коптильных и посолочных веществ между внешними и внутренними слоями продукта. Часть коптильных веществ испаряется во внешнюю среду.
Источник: Ю.Ф. Заяс. Качество мяса и мясопродуктов. Легкая и пищевая промышленность. Москва. 1981