Фермент, переносящий электроны — цитохром с, — служит одним из наиболее интересных примеров межвидовых различий в строении белков, поскольку он был выделен в чистом виде у особенно большого числа видов.
К сожалению, различия в последовательности аминокислот изучены лишь на сравнительно небольшом участке полипептидной цепи цитохрома. Между тем, судя по результатам предварительных анализов аминокислотного состава, различия, вероятно, имеются и в других частях молекулы. Тем не менее изучение этого необычайно широко распространенного фермента дало весьма убедительные доказательства в пользу чрезвычайной древности некоторых элементов общего генофонда.
В опытах по расщеплению цитохрома Теорелл показал, что простетическая группа цитохрома с, представляющая собой гем, присоединена к белковой основе фермента через тиоэфирные связи. Путем расщепления цитохрома трипсином (а в более поздних исследованиях — пепсином) удалось выделить ту часть полипептидной цепи молекулы, к которой присоединен гем. Структура так называемого гемопептида цитохрома с из сердечной мышцы лошади представлена (в двух возможных формах). Впоследствии была установлена структура прилегающих к нему участков полипептидной цепи цитохромов, полученных от различных организмов.